Что_построено_из_аминокислот

Что_построено_из_аминокислот

Из аминокислотных остатков построены молекулы чего?

Из аминокислотных остатков построены молекулы белков. Такие полимеры являются высокомолекулярными природными материалами. В их состав входят такие химические элементы, как углерод, есть в них водород, атомы кислорода, присутствует азот. В нуклеиновых кислотах есть фосфор, а в составе многих белков содержится сера.

Особенности строения

Так как из аминокислотных остатков построены молекулы белковых молекул, они имеют высокую относительную молекулярную массу. Их называют макрополимерами. В качестве примеров низкомолекулярных соединений можно привести спирты, карбоновые кислоты, нуклеотиды, моносахариды, аминокислоты.

Макромолекулы

Именно из аминокислотных остатков построены молекулы белков, необходимых для жизнедеятельности живых организмов. В среднем их относительная молекулярная масса представлена в диапазоне от нескольких тысяч до миллиона. В молекулах белковых соединений, нуклеиновых кислот, полисахаридов предполагается определенное количество повторяющихся звеньев.

Мономерами называют простые молекулы, которые являются основой для образования молекулы полимера. Какие молекулы построены из аминокислотных остатков? Ответ на данный вопрос знаком любому старшекласснику. Мономером для них выступают аминокислоты. Для полисахаридов нужны моносахариды, а нуклеотиды необходимы для строительства нуклеиновых кислот.

Значение биополимеров

Итак, из аминокислотных остатков построены молекулы белков, которые выполняют сразу несколько функций. Необходимо отметить их строительную функцию. Она позволяет выстраивать белковые молекулы, специфичные для индивидуального живого организма. Кроме того, молекулы белков — это источник энергии, поэтому белки включают в повседневный рацион. В клетках содержится разное количество органических соединений. К примеру, для животных характерно преобладание липидов и белков, а в растениях — достаточное количество углеводов.

Из аминокислотных остатков построены молекулы животных белков. Такие «кирпичики», являющиеся амфотерными химическими соединениями, выстраиваются в белковой молекуле в определенной последовательности. В настоящее время есть информация о существовании двухсот аминокислот, но для образования природных белков используется только двадцать из них. Их принято называть белок-образующими. Например, белки могут быть построены чередованиями из аланина, лейцина, лизина, аспарагиновой кислоты, валина, метионина, глутамина, треонина. На вопрос о том, из аминокислотных остатков построены молекулы чего, школьники приводят примеры животных белков.

Особенности химического строения

В аминокислотах, которые способны образовывать макромолекулы, аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним углеродным атомом. Именно этот признак объединяет вышеупомянутое число. Аминокислотные остатки отличаются между собой по составу радикала. Он может быть гидрофильным либо гидрофобным, полярным либо неполярным, что и придает аминокислотам специфические свойства.

Основная часть аминокислот, способных формировать белковые молекулы, обладает одной карбоксильной группой (в ее составе есть гидроксил и карбонил) и одной аминогруппой, поэтому они считаются нейтральными молекулами.

Есть и основные аминокислоты, имеющие сразу несколько аминогрупп, а также кислые аминокислоты, в составе которых есть несколько карбоксильных групп. Например, атомы серы есть в молекуле цистеина.

Варианты синтеза

Автотрофными организмами синтезируются аминокислоты из азотсодержащих неорганических веществ, а также из продуктов фотосинтеза.

Гетеротрофные организмы используют в качестве основного источника аминокислот пищу. В организме человека часть аминокислот синтезируется из продуктов обмена веществ. Подобные соединения считают заменимыми. В качестве источника незаменимых аминокислот, неспособных синтезироваться в человеческом организме, используется определенная пища. Какие кислоты называют незаменимыми для человека? Это лизин, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин, триптофан, метионин. Для детского организма есть еще две незаменимых аминокислоты: гистидин и аргинин.

Так как аминокислоты являются амфотерными соединениями, они отличаются высокой реакционной способностью. Между аминогруппой одной кислоты и карбоксильной группой второй молекулы образуется химическая связь, именуемая пептидной (амидной) связью.

В результате подобной химической реакции образуется линейная структура пептида. Один конец нового соединения обладает аминогруппой, а второй имеет свободную карбоксильную группу. Подобное строение позволяет дипептиду вступать во взаимодействие с другими молекулами аминокислот, образовывать полипептидные соединения.

Заключение

Пептиды имеют особое значение для жизнедеятельности человека. Полипептидами по своей структуре являются токсины, антибиотики, а также часть гормонов. Полипептидные цепи могут в своем составе иметь тысячи аминокислотных остатков, расположенных в определенной последовательности. Если в составе белковых макромолекул находятся только остатки аминокислот, их называют простыми.

Если в структуре белковой молекулы есть не только аминокислотные компоненты, но и катионы железа, марганца, цинка, сахара, нуклеотидов, липидов, в таком случае молекулы называют сложными белками. В качестве распространенных простых белков выделим фибрин, альбумины крови, ферменты.

Сложными белковыми молекулами считают антитела (иммуноглобулины), ферменты. Выделяют четыре вида структурной организации белковых молекул. Первичной структурой является линейная последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидными (амидными) связями.

Именно она определяет функции, свойства, а также форму белка. На базе первичной структуры создают иные варианты структур. У каждого организма существует собственная уникальная первичная структура, что создает определенные проблемы для синтеза. Например, возникают проблемы при подборе фармацевтических препаратов для конкретных людей.

Аминокислоты

Аминокисл о ты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают a -, b -, g — и др. аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к a -аминокислотам. В природе встречаются и b -аминокислоты, RCH(NH2)CH2COOH, например b -аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Читайте также:  Реально_ли_накачать_грудь

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220—315°С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру главным образом амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты — глицина — можно выразить формулой (а не NH2CH2COOH).

Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.

Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих др. биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников — соответственно метионина и фенилаланина — и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т. е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на др. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и др. веществ — гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и др. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена (у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование (чаще всего окислительное).

К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам w -аминокапроновой кислоты (см. Капролактам) — исходный продукт производства капрона.

Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещённые карбоновые кислоты:

RC(= NOH)COOH ® RCHNH2COOH

и др. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах; так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков; тирозин — из фиброина шёлка; аргинин — из желатины; гистидин из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счёт смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.

Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т. е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и др. органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.); в животноводстве и ветеринарии — для питания (см. ниже) и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов — анализаторов аминокислот.

Аминокислоты в кормлении с.-х. животных. Рационы с.-х. животных должны содержать все необходимые организму аминокислоты, особенно незаменимые, поэтому при организации кормления в настоящее время стали учитывать в кормах не только общее количество протеина, как было принято раньше, но и незаменимых аминокислот. Потребность в аминокислотах у разных видов животных неодинакова. У жвачных животных микрофлора преджелудков способна синтезировать все необходимые организму аминокислоты из аммиака, выделяющегося при распаде белка или небелковых азотистых соединений, например мочевины. Нормирования аминокислот для этих животных не проводят. Однако с целью пополнения рациона животных небелковыми азотистыми веществами применяют мочевину. Молодняк жвачных, у которого ещё недостаточно развиты преджелудки, испытывает некоторую потребность в незаменимых аминокислотах. Рационы свиней и птицы обязательно балансируют по содержанию аминокислот. С этой целью подбирают корма, дополняющие друг друга по аминокислотному составу, а также используют синтетические аминокислоты, выпускаемые промышленностью. Синтетические аминокислоты скармливают в смеси с концентратами; целесообразнее добавлять их в комбикорма промышленного изготовления. Избыток аминокислот отрицательно влияет на организм животных.

Лит.: Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ.,М., 1961; Аминокислотное питание свиней и птицы, М., 1963; Збарский Б. И., Иванов И. И., Мардашев С. P., Биологическая химия, 4 изд., Л., 1965; Попов И. С., Аминокислотный состав кормов, 2 изд., М., 1965; Обмен аминокислот. Материалы Всесоюзной конференции [13—17 окт. 1965], Тбилиси, 1967; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964.

Аминокислоты

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). [1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Содержание

История [ править | править код ]

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ. [1]

Читайте также:  Как_часто_умирают_люди

Открытие аминокислот в составе белков [ править | править код ]

Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделен [2]
Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно
Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно
Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих
Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер
Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Г. Риттхаузен [de]
Глутамин Gln, Q
Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен [en]
Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель
Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин
Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель [3] , С. Гедин
Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер
Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер
Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер
Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер
Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих
Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер
Треонин Thr, T 1925 Белки овса С. Шрайвер и другие
Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие

Физические свойства [ править | править код ]

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства [ править | править код ]

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы — C O O H , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой — N H 2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

N H 2 — C H 2 C O O H N + H 3 — C H 2 C O O —

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3 + , а карбоксигруппа — в виде -COO − . Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение [ править | править код ]

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

Оптическая изомерия [ править | править код ]

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белка, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах [ править | править код ]

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью

0,1 % в год [4] , что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты [5] .

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов. [6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих [7] .

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин. [8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты [ править | править код ]

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). [9] [10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты. [11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым [12] . Решение этого вопроса смотрим в работе [13] . Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Читайте также:  Тренировочные_зоны_пульса

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация [ править | править код ]

Аминокислота 3-буквы [14] 1-буква [14] аминокислот мнемоническое

pI шкала гидрофобности [17] частота в белках (%) [18] Глицин Gly G GGU, GGC, GGA, GGG Glycine Неполярные Алифатические 75,067 48 6,06 −0,4 7,03 Аланин Ala A GCU, GCC, GCA, GCG Alanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76 Валин Val V GUU, GUC, GUA, GUG Valine Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73 Изолейцин Ile I AUU, AUC, AUA Isoleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49 Лейцин Leu L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG Leucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68 Пролин Pro P CCU, CCC, CCA, CCG Proline Неполярные Гетероциклические 115.132 90 6,30 −1,6 5,02 Серин Ser S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC Serine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14 Треонин Thr T ACU, ACC, ACA, ACG Threonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53 Цистеин Cys C UGU, UGC Cysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38 Метионин Met M AUG Methionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32 Аспарагиновая

Asp D GAU, GAC asparDic acid Полярные

заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49 Аспарагин Asn N AAU, AAC asparagiNe Полярные Амиды 132,119 96 5,41 −3,5 3,93 Глутаминовая

Glu E GAA, GAG gluEtamic acid Полярные

заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32 Глутамин Gln Q CAA, CAG Q-tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9 Лизин Lys K AAA, AAG before L Полярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19 Аргинин Arg R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78 Гистидин His H CAU, CAC Histidine Полярные

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26 Фенилаланин Phe F UUU, UUC Fenylalanine Неполярные Ароматические 165,192 135 5,49 2,8 3,87 Тирозин Tyr Y UAU, UAC tYrosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91 Триптофан Trp W UGG tWo rings Неполярные Ароматические,

204,228 163 5,89 −0,9 6,73

По радикалу [ править | править код ]

  • Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
  • Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
  • Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
  • Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
  • Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин[16]

По функциональным группам [ править | править код ]

  • Алифатические
    • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
    • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
    • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
    • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
    • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
    • Серосодержащие: цистеин, метионин
  • Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
  • Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
  • Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз [ править | править код ]

  • Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
  • Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза [ править | править код ]

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников [ править | править код ]

  • Незаменимые Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.
  • Заменимые Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных [ править | править код ]

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

  • Глюкогенные — при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат, оксалоацетат
  • Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
  • Глюко-кетогенные — при распаде образуются метаболиты обоих типов

«Миллеровские» аминокислоты [ править | править код ]

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения [ править | править код ]

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение [ править | править код ]

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта. [19]

Ссылка на основную публикацию
Что_пить_если_болят_мышцы
Боль в мышцах после тренировки С болезненностью в мышцах сталкивался каждый, кто хоть раз посещал тренажерный зал или фитнес-клуб. Такое...
Что_надо_делать_чтобы_худеть
Что надо делать, чтобы похудеть? Никак не могу сбросить лишний вес, что делать, чтобы похудеть? Наверное и вы не раз...
Что_надо_есть_каждый_день
Почему здоровое питание столь важно и как правильно подобрать рацион на каждый день Древние говорили: ты то, что ты ешь....
Что_пить_на_беговой_дорожке
Как и что пить при беге: рекомендации Нужно ли пить во время занятий на дорожке? Конечно, да. Когда человек бежит,...
Adblock detector