Что_такое_цамф

Что_такое_цамф

Что такое цамф

Через систему цАМФ действуют амины,пептиды и белки, а также ПГ I2 и Е2; запах и вкус, т.е типичные внешние сигналы, которые воспринимаются не гормональными рецепторами, а рецепторами органов чувств. Гормон на наружной стороне мембраны связывается со своим рецептором, который сопряжен с G-белком. Дальше сигнал передается на эффекторный белок – аденилилциклазу (АЦ), расположенную на внутренней стороне мембраны. Она активируется и катализирует образование цАМФ из АТФ. Далее цАМФ активирует ферментпротеинкиназуА(ПКА). Она фосфорилирует белки. Активность фосфорилированного белка меняется: либо увеличивается, либо уменьшается. Возвращение белка в исходное состояние происходит при участии ферментов протеинфосфатаз. ПКА состоит из регуляторных и каталитических субъединиц, при этом регуляторные субъединицы угнетают каталитические. При действии цАМФ фермент диссоциирует, каталитические субъединицы растормаживаются и фосфорилируют белки, меняя их активность (например, при фосфорилировании возрастает активность киназы фосфорилазы – ключевого фермента распада гликогена). С другой стороны, фосфорилирование не всегда приводит к активации, например,синтез гликогена тормозится (инактивируется фермент синтеза гликогена – гликогенсинтаза).

Амины, пептиды, белки, ПГ I2 и Е2, запах, вкус увеличивают концентрацию цАМФ. А такие гормоны как КА (через α2-рецепторы), дофамин (D2-рецепторы), ГАМК (ГАМКВ-рецепторы), аденозин (А1-рецепторы), опиоиды, соматостатин, снижают количество цАМФ. Это достигается тем, что первая группа гормонов вовлекает в работу Gs-стимулирующийG-белок. Наоборот, вторая группа гормонов действует через Gi-белок (ингибирующий), который тормозит АЦ и снижает концентрацию цАМФ. Т.о., регуляция АЦ является двойственной, в результате концентрация цАМФ может, как увеличиваться, так и снижаться.

Некоторые бактериальные токсины используют эти механизмы. Холерный вибрион выделяет токсин, который в энтероцитах взаимодействует с Gs-белком и необратимо его активирует, в результате необратимо активируется АЦ, т.е. она начинает работать безостановочно, нарабатывая слишком много цАМФ. Это приводит к накоплению в просвете кишечника солей и воды и вызывает понос. В результате возникает обезвоживание и обессоливание организма, опасное для жизни. Коклюшный токсин действует иначе: связывается с Gi-белком и инактивирует его, вызывая накопление цАМФ. Холерный и коклюшный токсины нарушают регуляцию АЦ вследствие АДФ-рибозилирования G-белков. Коклюшный и сибиреязвенный токсины содержат растворимую АЦ (фактор отека), образуемый ею цАМФ может вызывать интоксикацию.

Читайте также:  Развитие_икроножных_мышц

цАМФ разрушается при действии фермента ФДЭ, который переводит 3′,5′-АМФ в 5′-АМФ. Ингибиторы ФДЭ вызывают накопление цАМФ. Так действуют некоторые негликозидные кардиотоники (милренон). Цилостазол – антитромбическое, сосудорасширяющее, антимитогенное и кардиотоническое средство. Ингибиторы ФДЭ цикло- и пикламиласт расслабляют бронхи и,кроме того, обладают противовоспалительным действием. Они полезны и при хронической обструктивной болезни легких и ревматоидном артрите.

АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ

АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ (аденозин-3′,5′-циклофосфат; 3′,5′-АМФ; цАМФ), мол. м. 329,22; бесцв. кристаллы; — 51°; соли Na, К и аммония хорошо раств. в воде, соли Ag и двухвалентных металлов в воде практически не растворяются.

Конфигурация остатка рибозы в цАМФ-С3-эндо-С4-экзо. Циклофосфатное кольцо, конденсированное с рибозным циклом, имеет конформацию кресла. Кристаллич. ячейка состоит из двух молекул, в одной из к-рых аденпновое основание расположено в син-, а в другой-в анти-конформации относительно рибозного кольца. Последняя конформация характерна также для молекул в р-ре.

цАМФ-вторичный мессенджер, т.е. осуществляет ф-ции внутриклеточного посредника в действии первичных мессенджеров-ряда гормонов и медиаторов (передатчиков) нервного возбуждения. Участвует также в регуляции обмена углеводов и липидов, клеточного роста, мембранного транспорта и др. В бактериальных клетках цАМФ, взаимодействуя со специфич. рецепторным белком, вызывает в нем конформационные изменения, в результате чего белок приобретает способность связываться с клеточной ДНК и регулировать активность генов. В клетках высших организмов цАМФ активирует фермент протеинкиназу, к-рый катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на белок. Активация заключается в связывании цАМФ с регуляторной субъединицей фермента, в результате чего освобождается активная каталитич. субъединица, к-рая и осуществляет р-цию. Протеинкиназа может катализировать фосфорилирование нек-рых ферментов, а также ряда регуляторных и структурных белков, что приводит к изменению их св-в. Так, фермент киназа фосфорилазы b фосфорилируется с образованием активной формы, к-рая сама в свою очередь катализирует фосфорилирование др. фермента-фосфорилазы b. Последняя ускоряет распад гликогена в организме.

Читайте также:  Обед_пп_для_похудения_рецепт

цАМФ оказывает влияние и на дефосфорилирование белков, к-рое осуществляется под действием протеинфосфатаз. Так, Протеинкиназа фосфорилирует один из белков, в результате чего он приобретает св-ва ингибировать фосфата-зу1-фермент, катализирующий дефосфорилирование. Метаболизм цАМФ осуществляют два фермента -аденил-атциклаза, катализирующая синтез цАМФ из АТФ, и фосфодиэстераза цАМФ, к-рая катализирует гидролиз цАМФ по З’-фосфоэфирной связи с образованием 5′-аденозинмонофосфата.

Аденозинмонофосфат циклический открыт Э. Сазерлендом в 1957. Его получают циклизацией 5′-аденозинмонофосфата под действием N, N’-дициклогексилкарбодиимида.

===
Исп. литература для статьи «АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ» : Васильев В. Ю., Гуляев Н. Н., Северин Е. С, «Ж. Всес. хим. об-ва им. Д.И. Менделеева», 1975, т. 20, N? 3, с. 306-22; Ткачук В. А., «Укр. биохим. ж.», 1981, т. 53, № 2, с. 5-27; Sharma R. К., «Progress in Nucleic Acids Research and Molecular Biology», 1982, v. 27, p. 233-88. E.C. Северин. В.Л. Туницкая.

Страница «АДЕНОЗИНМОНОФОСФАТ ЦИКЛИЧЕСКИЙ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.

А. Циклический АМФ

Биосинтез. Нуклеотид цАМФ (3′,5′-циклоаденозинмонофосфат, сАМР) синтезируется мембранными аденилатциклазами [1] — семейством ферментов, катализирующих реакцию циклизации АТФ (АТР) с образованием цАМФ и неорганического пирофосфата. Расщепление цАМФ с образованием АМФ (АМР) катализируется фосфодиэстеразами [2], которые ингибируются при высоких концентрациях метилированных производных ксантина, например кофеином.

Активность аденилатцикпазы контролируется G-белками, которые в свою очередь сопряжены с рецепторами третьего типа, управляемыми внешними сигналами (см. Механизм действия гидрофильных гормонов). Большинство G-белков (Gs-белки) активируют аденилатциклазу, некоторые G-белки её ингибируют (Gi-белки). Некоторые аденилатцикпазы активируются комплексом Са 2+ /кальмодулин.

Механизм действия. цАМФ является аллостерическим эффектором протеинкиназ А (ПК-А) [3] и ионных каналов. В неактивном состоянии ПК-A является тетрамером, две каталитические субъединицы (K-субъединицы) которого ингибированы регуляторными субъединицами (Р-субъединицы) (аутоингибирование). При связывании цАМФ Р-субъединицы диссоциируют из комплекса и K-единицы активируются. Фермент может фосфорилировать определённые остатки серина и треонина в более чем 100 различных белках, в том числе во многих ферментах (см. Сократительная система) и факторах транскрипции. В результате фосфорилирования изменяется функциональная активность этих белков.

Читайте также:  Скотт_динсмор_живи_своей_жизнью

Наряду с цАМФ функции вторичного мессенджера может выполнять и цГМФ (cGMP) (см. Механизм зрительного восприятия). Оба соединения различаются по метаболизму и механизму действия.

Ссылка на основную публикацию
Что_такое_компрессионная_одежда
Компрессионная одежда: что это и как ее правильно носить? Людям, которым приходится подолгу стоять или много ходить, а также спортсменам,...
Что_расщепляет_желудок
Что расщепляет желудок Объем 1,5-3 л, пища проводит здесь 3 часа. Имеет три слоя мышц, которые перемешивают пищу с желудочным...
Что_сделать_чтоб_похудели_ляшки
Эффективные советы и упражнения для похудения бедер и ягодиц 8 жиросжигающих упражнений для ягодиц, выполняемых за 30 минут Кто не...
Что_такое_кофермент_в_биологии
КОФЕРМЕ́НТ А В книжной версии Том 15. Москва, 2010, стр. 521 Скопировать библиографическую ссылку: КОФЕРМЕ́НТ А (ко­эн­зим А, КoA, КoASH,...
Adblock detector